Роль положительно заряженных остатков аминокислот во взаимодействии аминоацил-тРНК-синтетаз с субстратами Смоленцева, Ирина Ивановна

brief description

Смоленцева,ИринаИвановна.Рольположительнозаряженныхостатковаминокислотвовзаимодействииаминоацил-тРНК-синтетазссубстратами: диссертация ... кандидата биологических наук : 03.00.03. - Новосибирск, 1983. - 148 с. : ил.больше
Цитаты из текста:

стр. 1
СМОЛЕНЦЕВАИринаИвановнаУДК 547.963.3РОЛЬПОЛОЖИТЕЛЬНО3APimEHHHXОСТАТКОВАМИНОКИСЛОТВОВЗАИМОДЕЙСТВИИАМИНОАЦИЛ-тРНК-СИНТЕТАЗССУБСТРАТАМИ/03.00.03.

стр. 2
Положительнозаряженныеостаткиаминокислотв анион-связыващих центрах белков . . . . . . . . 1.4.Рольэлектростатических контактов вовзаимодей­ ствииаминоацил-тРНК-синтетазссубстратами. . . Глава 2. Экспериментальная часть. Материалы и методы.. . Глава 3 . Исследованиеролиостатковаргинина вовзаимо­ действиифенилаланил-тРНК-синтетазыиз ссубстратами3 . 1 . Модификация...

стр. 8
работы данных об участии конкретныхостатковаминокислотв подобныхвзаимодей­ ствияхполучено не было. Для исследованияролиположительнозаряженныхостатковаминокислотвовзаимодействииаминоацил-тИЖ-синтетазссуб­ стратамив настоящей работе был использован метод химической модификации. С помощью

Оглавление диссертациикандидат биологических наук Смоленцева, Ирина Ивановна
Оглавление
Принятые сокращения.
Введение
Глава I (Обзор литературы).
Роль электростатических сил в белково-нуклеиновых взаимодействиях.
1.1. Количественная оценка электростатических взаимодействий в системе белок - нуклеиновая кислота
1.2. Химическая модификация - метод идентификации функциональных групп белков.
1.2.1. Типы реакций и реагенты, используемые для модификации положительно заряженных остатков аминокислот.
1.2.2. Механизм и специфичность действия о^-ди-карбонильных соединений
1.3. Положительно заряженные остатки аминокислот в анион-евязыващих центрах белков
1.4. Роль электростатических контактов во взаимодействии аминоацил-тРНК-синтетаз с субстратами.
Глава 2. Экспериментальная часть. Материалы и методы.
Глава 3. Исследование роли остатков аргинина во взаимодействии фенилаланил-тРНК-синтетазы из Е.СОй МКЕ -600 с субстратами.
3.1. Модификация остатков аргинина с помощью 2,4-пен-тандиона.
3.2. Влияние модификации остатков аргинина на кинетические параметры взаимодействия фермента с субстратами и комплексообразование его с р4С] фе-нилаланил-тРИЕС.
3.3. Влияние субстратов на глубину модификации и степень инактивации фермента в реакциях обмена АТР
3*Т]пирофосфат и аминоацилирования тРНК.
Глава 4. Исследование роли остатков лизина во взаимодействии фенилаланил-тРНК-синтетазы из E.coil MRE -600 с субстратами.
4.1. Исследование влияния модификации остатков лизина с помощью 2,4-пентандиона на функционирование фермента.
4.1.1. Модификация остатков лизина с помощью 2,4-пентанддаона.
4.1.2. Влияние низкомолекулярных лигандов на глубину модификации и степень инактивации фермента. Влияние модификации остатков лизина на кинетические параметры взаимодействия фермента с низкомолекулярными субстратами
4.1.3. Влияние модификации остатков лизина на взаимодействие фермента с TPHKPfie.
4.2. Модификация остатков лизина с помощью пиридок-саль-5*-фосфата и аналогов субстратов - АТР и L -фенилаланиниладенилата, окисленных по рибозе.
Глава 5. Модификация валил-, тирозил-тРНК-синтетаз из E.coil MRE-600 и фенилаланил-тРБК-синтетазы из Bacillus stearothermopflilus по остаткам лизина с помощью 2,4пентандиона. -£
Обсуждение результатов.
Выводы.