Собственная флуоресценция белков: Структура и динамика макромолекул Туроверов, Константин Константинович

brief description

Туроверов,КонстантинКонстантинович.Собственнаяфлуоресценциябелков:Структураидинамикамакромолекул: диссертация ... доктора физико-математических наук : 03.00.02. - Санкт-Петербург, 1999. - 209 с.больше
Цитаты из текста:

стр. 1
РОССИЙСКАЯ АКАДЕМИЯ НАУК ИНСТИТУТ ЦИТОЛОГИИТУРОВЕРОВКонстантинКонстантиновичСОБСТВЕННАЯФЛУОРЕСЦЕНЦИЯБЕЛКОВ:СТРУКТУРАИДИНАМИКАМАКРОМОЛЕКУЛДиссертация

стр. 16
(спектральных, поляризационных и кинети­ ческих); 2) разработке новых методических подходов, позволяющих в наиболее полной мере использовать потенциал методасобственнойфлуоресценциидля изученияструктурыидинамикибелков; 3) разработке фундаментального во­ проса теориисобственнойфлуоресценциибелково зависимости

стр. 21
Я И О С О Б Е Н Н О ­ СТЕЙ ЛОКАЛИЗАЦИИ ТРИПТОФАНОВЫХ ОСТАТКОВБЕЛКОВС УСТАНОВЛЕННОЙ ПРОСТРАНСТВЕННОЙСТРУКТУРОЙ- НОВЫЙ ПОДХОД в РАЗВИТИИ ТЕОРИИСОБСТВЕННОЙФЛУОРЕСЦЕНЦИИБЕЛКОВСобственнаяфлуоресценциябелковявляется эффективным методом изучения ихструктурыидинамики. Информативность метода обусловлена

Оглавление диссертациидоктор физико-математических наук Туроверов, Константин Константинович
ВВЕДЕНИЕ.
ГЛАВА 1. АНАЛИЗ СВОЙСТВ МИКРООКРУЖЕНИЯ И ОСОБЕННОСТЕЙ ЛОКАЛИЗАЦИИ ТРИПТОФАНОВЫХ ОСТАТКОВ БЕЛКОВ С УСТАНОВЛЕННОЙ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ СТРУКТУРОЙ
- НОВЫЙ ПОДХОД В РАЗВИТИИ ТЕОРИИ СОБСТВЕННОЙ
ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ БЕЛКОВ.
1.1. Алгоритм анализа пространственной структуры белков, позволяющий выявлять факторы, существенные для понимания флуоресцентных свойств их триптофановых остатков.
1.1.1. Микроокружение триптофановых остатков.
1.1.2. Плотность упаковки атомов микроокружения триптофановых остатков.
1.1.3. Доступность индольных колец триптофановых остатков молекулам растворителя.
1.1.4. Конформация боковой цепи триптофанового остатка.
1.1.5. Безызлучательный перенос энергии возбуждения от тирозиновых остатков к триптофановым и между триптофановыми остатками.
1.1.6. Способы наглядного представления локализации триптофановых остатков в макромолекуле белка.
1.2. Факторы, определяющие квантовый выход флуоресценции отдельных триптофановых остатков.
1.2.1. Тушащие группы в составе макромолекулы белка.
1.2.2. Определение вклада в излучение отдельных триптофановых остатков.
1.2.3. Влияние атомов серы на флуоресценцию триптофановых остатков лизоцима.
1.2.4. Вклад отдельных триптофановых остатков во флуоресценцию актина.
1.2.5. Тушение флуоресценции единственного триптофанового остатка азурина медным центром.
1.3. Факторы, определяющие положение спектра отдельного триптофанового остатка.
1.3.1. Уникальные свойства микроокружения Тгр 48 азурина.
1.3.2. Образование комплексов между индольными кольцами триптофановых остатков в возбужденном состоянии и группами микроокружения.
1.3.3. Причины возникновения у ряда белков уникально коротковолновых спектров флуоресценции.
ГЛАВА 2. ДИНАМИКА СТРУКТУРЫ БЕЛКОВ. ИЗУЧЕНИЕ МЕТОДОМ ВРАЩАТЕЛЬНОЙ ДЕПОЛЯРИЗАЦИИ СОБСТВЕННОЙ
ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ.
2.1. Использование собственной флуоресценции для изучения внутримолекулярной подвижности в белках методом вращательной деполяризации.
2.1.1. Вращательная деполяризация флуоресценции.
2.1.2. Определение характеристик внутримолекулярной подвижности методом вращательной деполяризации при стационарном возбуждении
2.1.3. Высокочастотная внутримолекулярная подвижность.
2.2. Характер внутримолекулярной подвижности триптофановых остатков, проявляющейся в деполяризации флуоресценции белков.
2.3. Спектрально-поляризационные характеристики флуоресценции белков и модельных соединений.
2.3.1. Проявление дуальной флуоресценции в спектрально-поляризационных характеристиках излучения.
2.3.2. Участвует ли осциллятор ]Lb в формировании спектра флуоресценции белков?
2.3.3. Причины возникновения зависимости г =/(Лрег) по спектру излучения
2.4. Внутримолекулярная подвижность триптофановых остатков в белках.
2.4.1. Предельная анизотропия флуоресценции триптофановых остатков в белках.
2.4.2. Внутримолекулярная подвижность триптофановых остатков с различной локализацией в макромолекуле белка.
2.4.3. Внутримолекулярная подвижность триптофанового остатка азурина
ГЛАВА 3. СТРУКТУРА И ДИНАМИКА БЕЛКОВ В ЧАСТИЧНО-СВЕРНУТЫХ ДЕНАТУРИРОВАННЫХ СОСТОЯНИЯХ: ИНАКТИ-ВИРОВ АННЫЙ АКТИН.
3.1. Инактивированный актин - термодинамически стабильное промежуточное состояние белка.
3.2. Вторичная структура инактивированного актина.
3.3. Диэлектрические и релаксационные свойства микроокружения трип-тофановых остатков инактивированного актина.
3.4. Локализация триптофановых остатков в инактивированном актине
3.5. Гидродинамические размеры инактивированного актина.
3.6. Внутримолекулярная подвижность триптофановых остатков нативного и инактивированного актина.
3.7. Свойства поверхности инактивированного актина.
3.8. Представляет ли инактивированный актин структуру типа расплавленной глобулы?.