Сольватація та водневі зв’язки в аланін- та гліцинвмісних дипептидах досліджені ЯМР спектроскопією рідинного та твердого стану

Краткое содержание

Solvation and Hydrogen Bonding in Alanine- and Glycine-Containing Dipeptides Probed Using Solution- and Solid-State NMR Spectroscopy

Manasi P. Bhate, Jaie C. Woodard, and Manish A. Mehta

Department of Chemistry and Biochemistry, Oberlin College, Oberlin, Ohio 44074

Сольватація та водневі зв’язки в аланін- та гліцинвмісних дипептидах досліджені ЯМР спектроскопією рідинного та твердого стану.

У статті наведені результати ЯМР дослідження рідинного та твердого стану ¹³C та ¹⁵N, а також емперичні обчислення та рентген-дифракція, на прикладі чотирьох цвіттер-іонних моделях дипептидів: L-аланіл- L-аланін, L-аланіл-гліцин, гліцил- L-аланін та гліцил-гліцин. ЯМР дозволяє встановити вторинну структуру білку, визначити діедричні кути та водневі зв’язки остову. Обрані дипептиди мають три суттєві переваги: кристаллічний стан можна дослідити рентген-дифракцією. Дані розташування водневих зв’язків у кристалічній структурі можна використовувати як базові при калібруванні ЯМР твердого стану. По-друге, згадані 4 дипептиди достатньо невеликі та можуть бути досліджені емперично, що дозволяє контролювати та виключити фактори, які неможливо дослідити експериментально. По-третє, бічний ланцюг метильної групи дозволяє провести латеральне порівняння структурних та спектроскопічних тенденцій у 4-х молекулах.

Проведене дослідження дозволило виявити декілька спільних рис при зміні кристалічного та сольватованого станів. По-перше, внутрішній вуглецевий шифт виявився надчутливим у середовищі водневих зв’язків та згаданий сайт при сольватації завжди демаскується. По-друге, термінальна карбоксильна група у сольватованому стані набуває значних структурних змін, адже це сайт для утворення міцного водневого звязку. По-третє, зміни С_α шифту в першу чергу відображають зміни конформації дипептиду: N-термінальний С_α шифт більш чутливий до структурних змін порівняно з С-термінальним С_α. По-четверте, ¹⁵N шифти аміду відрізняються природою водневих взаємодій у ділянці N-Н. По-п’ятє, азот термінального аміну заавжди маскується при сольватації. Експериментально отримані результати підтверджуються емперичними методами обчислення. Дослідження можуть бути продовжені в напрямку збільшення розміру пептидів (тобто дослідженя аланін- та гліцинвмісних трипептидів), а також вивчення ЯМР слабких С_α–Н∙∙∙О водневих зв’язків у пептидах.