Функциональные свойства и закономерности структурной организации гистидиндекарбоксилазы и каталазы из Micrococcus sp. n. Романцев, Федор Евгеньевич

Короткий опис

Романцев,ФедорЕвгеньевич.ФункциональныесвойстваизакономерностиструктурнойорганизациигистидиндекарбоксилазыикаталазыизMicrococcussp.n. : диссертация ... кандидата биологических наук : 03.00.04. - Москва, 1984. - 174 с. : ил.больше
Цитаты из текста:

стр. 1
577.158. РОЖгЩЕВ ^ЖЩ^'ЕВГЕНЬЕВИЧФункциональныесЕОйства изакономерностиструктурнойорганизациигистидиндекарбоксилазыикаталазыиз laicrccoccus sp.

стр. 3
характеристикакаталаз. . . . Ш.4. Протеолитическая з'стойчивостькаталазигистидин­ декарбоксилазыШ.6. Инактивациягистидиндекарбоксилазысубстратомкаталазы; действие гистидина и гистамина накаталазу78 79 82 .90 108 .Ш.5. Терглостабильностьгистидиндекарбоксилазыикаталазы.112 ИЗ . -4 120 . 140 142

стр. 106
установлена следущая -107 - е е 0> CD К П направление е cq к м го а го Рис, 19. Двойной перекрестный шшуноэлектрофорез препаратовкаталазигистидиндекарбоксилазыв агарозна» геяе. А - негемоваякаталаза; Б - гемоодеркащаякаталаза; В -гистидиндекарбоксилаза. - 108 ; N-концевая последовательность аминокислот в препаратахкаталаз- гемоодержащая ката лаза: Мет - Лиз - Лиз - Тре - Асп — 1 - 2 - 3 - 4 - 5 ! - Лиз - Иле - Лей - Лиз - ; негемовэя ката

Оглавление диссертациикандидат биологических наук Романцев, Федор Евгеньевич
ВВЕДЕНИЕ.
Глава I. Гистидиндекарбоксилаза и каталаза (обзор лите-! ратуры).12jl.I. Гистидиндекарбоксилаза.
JI.I.I. Гистидин и гистамин
I.I.2. Кофакторы и субстратная специфичность гистидин-I декарбоксилазы. I.I.3. Выделение и очистка гистидиндекарбоксилаз I.I.4. Структура и свойства гистидиндекарбоксилаз 1.2. Каталаза. 1.2.1. Выделение и очистка ката лазы. 1.2.2. Структура и свойства каталаз.
• ЭКСПЕРИШНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.52
Глава П. Методы исследования.52 П.1. Микробиологический материал. П.1.Г. Условия выращивания
П.2. Определение активности гистидиндекарбоксилазы
П.2.1. Измерение активности гистидиндекарбоксилазы манометрическим методом
П.2.2. Измерение активности гистидиндекарбоксилазы после высоковольтного электрофореза.
Н.2.3. Определение активности гистидиндекарроксидазы после электрофореза в полиакриламидном геле
П.З. Определение активности ката лазы
П.3.1. Спектрофотометрическое определение каталазной активности.
П.З.2. Манометрическое определение активности каталазы
П.3.3. Визуализация зон, обладающих активностью каталазы после электрофореза в полиакриламидном геле.
П.4. Определение активности гистидин аммиак-лиазы
П.5. Определение активности гистаминазы
П.6. Выделение гистидиндекарбоксилазы (схема I)
П.6.1. Анализ чистоты препаратов гистидиндекарбоксилазы
П.7. Электрофорез нативных белков в полиакриламидном геле.
П.8. Электрофорез в полиакриламидном геле диссоциированных препаратов белков
П.9. Гель-фильтрация.
П. 10. Анализ аминокислотного состава.
П.II. Определение N-концевой последовательности аминокислот
П.12. Спектрофотометрирование белковых растворов.
Глава Ш. Результаты исследований . .69
Ш.1. Влияние условий выращивания на активность гистидиндекарбоксилазы и каталазы.
Ш.1.1. Множественные формы ферментов каталазы и гистидиндекарбоксилазы
Ш.1.2. Выделение гистидиндекарбоксилазы и каталазы, фиксированных на клеточной матрице
Ш.1.3. Свойства гистидиндекарбоксилазы и каталазы, фиксированных на клеточной матрице .".
Ш.2. Испытание модификаций схемы выделения и очистки водорастворимой гистидиндекарбоксилазы
Ш.З. Выделение каталаз.
Ш.3.1. Физико-химическая характеристика каталаз
Ш.4. Протеолитическая устойчивость каталаз и гистидиндекарбоксилазы
Ш.5. Термостабильность гистидиндекарбоксилазы и каталазы.
Ш.6. Инактивация гистидиндекарбоксилазы субстратом ката лазы; действие гистидина и гистамина на катала зу.ИЗ
Глава U. Обсуждение результатов.