Хитин-специфичные пероксидазы растений Черепанова, Екатерина Александровна

Краткое описание

Черепанова,ЕкатеринаАлександровна.Хитин-специфичныепероксидазырастений: диссертация ... кандидата биологических наук : 03.00.04. - Уфа, 2005. - 114 с. : ил.больше
Цитаты из текста:

стр. 1
Si:OS- 3/i-f'/^ РОССИЙСКАЯ АКАДЕМИЯ НАУК УФИМСКИЙ НАУЧНЫЙ ЦЕНТР ИНСТИТУТ БИОХИМИИ И ГЕНЕТИКИ На правах рукописиЧерепановаЕкатеринаАлександровнаХИТИН-СПЕЦИФИЧНЫЕПЕРОКСИДАЗЫРАСТЕНИИСпециальность 03.00.04. - "Биохимия" Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук f.' Научный

стр. 3
изучение её свойств 3.2.1. Исследование механизмов сорбциипероксидазыпшеницы нахитин3.2.2. Локализацияхитин-специфичнойпероксидазыврастенияхпшеницы 3.2.3. Получение гомогенного препарата анионнойпероксидазыпшеницы 3.2.4. Характеристикахитин-специфичныхбелков пшеницы 3.2.5. Иммуноспецифичность

стр. 62
Allium porrum, в) Allium sativum. 1-Пероксидазыгрубого белкового экстракта; 2 -Пероксидазы, не сорбирующиеся нахитин; 3 -хитин-специфичныепероксидазыВрастенияхкартофеля {S. tuberosum) было обнаружено 9 изопероксидаз, из которых нахитинесорбировалось 2 анионные изоформы (р1 ~ 4.5 и 4.6). Многократное

Оглавление диссертациикандидат биологических наук Черепанова, Екатерина Александровна
ВВЕДЕНИЕ.
Глава 1. РОЛЬ ПЕРОКСИДАЗЫ В ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ РАСТЕНИЙ обзор литературы).
1.1. Распространенность фермента пероксидазы, история его изучения и практическое значение.
1.2. Строение и свойства растительной пероксидазы.
1.2.1. Структура и физико-химические свойства.
1.2.2. Реакции, катализируемые пероксидазой
1.3. Физиологические функции растительной пероксидазы.
1.3.1. Полифункциональность растительных пероксидаз.
1.3.2. Физиологические функции отдельных изопероксидаз в растениях.
1.3.3. Функции пероксидаз, связанные с защитными реакциями растений на инфицирование патогенами
1.4. Биополимеры, входящие в состав клеточных стенок фитопатогенов и взаимодействие растительных пероксидаз с ними
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.
Глава 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ.
2.1. Объекты исследований.
2.2. Постановка опытов.
2.3. Получение ферментных экстрактов свободной, ионно- и ковалентно-связанной с клеточными стенками фракций пероксидазы, а так же её внеклеточных форм.
2.4. Подготовка хроматографических матриц
2.5. Выделение пероксидаз, способных сорбироваться на хитин.
2.6. Определение активности ферментов.
2.7. Колориметрический метод определения белка по Bradford.
2.8. Методы электрофореза белков.
2.9. Иммунологические методы.
2.9.1. Получение поликлональных антипероксидазных антител.
2.9.2. Двойная иммунодиффузия в агарозном геле.
I 2.9.3. Определение концентрации анионной пероксидазы методом непрямого твердофазного конкурентного иммуноферментного анализа
2.9.4. Вестерн-блоттинг.
2.10. Статистическая обработка результатов.
ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ.
Е 3.1. Сорбция пероксидаз на клеточные стенки фитопатогенных грибов и ризобиальных бактерий.
3.1.1. Взаимодействие пероксидаз пшеницы с хитин-глюкановым комплексом клеточных стенок фитопатогенных грибов.
3.1.2. Взаимодействие пероксидаз из корней козлятника восточного с клеточными стенками ризобиальных бактерий.
3.2. Выделение гомогенного препарата хитин-специфичной пероксидазы пшеницы и изучение её свойств.
3.2.1. Исследование механизмов сорбции пероксидазы пшеницы на хитин
3.2.2. Локализация хитин-специфичной пероксидазы в растениях пшеницы.
3.2.3. Получение гомогенного препарата анионной пероксидазы пшеницы
3.2.4. Характеристика хитин-специфичных белков пшеницы.
3.2.5. Иммуноспецифичность антител, полученных против анионной пероксидазы и хитин-специфичных белков пшеницы.
3.3. Взаимодействие пероксидаз различных видов растений с хитином.
3.3.1. Влияние хитина на активность пероксидазы в белковых экстрактах из различных видов растений. i 3.3.2. Изоферментный состав пероксидаз разных видов растений.
З.З.З.Исследование иммунохимического сходства пероксидаз разных видов с хитин-специфичными белками пшеницы
3.4. Влияние хитоолигосахаридов, салициловой кислоты и освещения на устойчивость каллусов пшеницы к возбудителю твердой головни.
3.4.1. Изменение активности и изоферментного спектра пероксидазы в совместных культурах каллусов Т. aestivum с грибом Т. caries под влиянием хитоолигосахаридов.
3.4.2. Влияние салициловой кислоты на активность пероксидазы в совместных культурах каллусов Т. aestivum с Т. caries.
3.4.3. Влияние освещенности на активность пероксидазы пшеницы в совместных культурах каллусов Т. urartu и Т. caries.